La carrera de fuerza de la actomiosina está vinculada a través de tres eventos que conducen a la liberación de productos de la hidrólisis del ATP (fosfato inorgánico y ADP): la unión de la cabeza de la miosina a la actina, los cambios estructurales en la cabeza que causan una fuerte interacción con la actomiosina y el balanceo de la palanca. El estudio de la generación de fuerza enzimática ligada a la hidrólisis del ATP es difícil de realizar porque la generación eficiente de fuerza requiere que la pulsación se produzca mientras la miosina está unida a la actina. Y este proceso sólo puede comenzar cuando la miosina está en un estado de baja afinidad con la actina, por lo que es bastante raro observar esta ocurrencia.

La miosina tiene tres partes diferentes, un dominio motor, la palanca y la región de la cola. El dominio motor es el que hace girar la palanca durante la carrera de potencia de la actomiosina, tiene tres partes principales: el bolsillo de nucleótidos, la región de unión a actina y la región de relevo. Tres bucles: El bucle P, el interruptor 1 y el interruptor 2 están unidos al bolsillo de nucleótidos y se enfrentan a la región de unión a la actina y a la región de relevo. Las interacciones débiles con la actina se inician en la parte inferior de la región de unión a la actina, luego cuando la hendidura se cierra, la parte superior de la región de unión a la actina se pliega sobre la actina y produce interacciones de unión más fuertes. La región de relevo interpreta la conformación de la región de unión a la actina ahora plegada y hace oscilar la palanca desde la posición «arriba» cebada hacia abajo, la distancia recorrida por la palanca determina el tamaño de la carrera de fuerza.

La cinética bloquea la oscilación «inútil» de la palanca en un estado de desprendimiento de la actina que conduce a un ciclo de pérdida de ATP. El ATP se une a la miosina rápidamente tras un rápido equilibrio conformacional entre los estados de palanca descendente y palanca ascendente (también conocido como paso de recuperación); a esto le sigue la hidrólisis del ATP. El ATP sólo puede ser hidrolizado por la miosina en el estado de palanca hacia arriba. Cuando la miosina se une al ADP y al P, las interacciones son más débiles y la liberación del P reduce la estabilidad de los complejos y es limitante de la velocidad en ausencia de actina; esto es contradictorio con el paso limitante de la velocidad que se pensaba anteriormente: la liberación de fosfato inorgánico. La liberación de fosfato inorgánico sólo es posible durante el estado de bajada de la palanca. En ausencia de actina, la miosina se encuentra mayoritariamente en el estado ascendente unido a ADP y Pi.

Durante las últimas dos décadas; se han identificado muchas conformaciones de miosina a través del proceso de cristalización que nos enseña sobre las vías de comunicación alostérica entre la región de unión a actina y la región de palanca durante la carrera de potencia. Los experimentos han revelado que las barreras energéticas en los pasos enzimáticos de la miosina, la unión de nucleótidos, la liberación de ADP y los cambios conformacionales dependen directamente de las acciones de la palanca, lo que significa que la palanca controla la energía en el complejo de miosina durante la carrera de potencia.

La afinidad a la actina está determinada por el contenido de nucleótidos del sitio activo de forma alostérica. Se ha encontrado que las formas de miosina libres de nucleótidos y unidas a ADP se unen fuertemente a la actina, pero en los complejos en los que los sitios de gamma-fosfato están ocupados con ATP o ADP-Pi, se encuentra una débil afinidad por la actina. Esto se debe al acoplamiento alostérico entre la región de unión a actina y el bolsillo de nucleótidos que se encuentra en las regiones más distantes del dominio motor. La afinidad por la actina viene determinada por la conformación de la región de unión a la actina. La afinidad depende principalmente del equilibrio del bucle del interruptor 1 del bolsillo de nucleótidos, que puede tener una conformación abierta o cerrada. La carrera de fuerza de la actomiosina es iniciada por la miosina a baja afinidad con la actina.

Una carrera de fuerza efectiva proviene de la vía de la aceleración del giro de la palanca inducida por la actina. La oscilación de la palanca de la miosina unida a ADP-Pi es acelerada por la actina en más de dos órdenes de magnitud. Por lo tanto, la activación de la actina es una parte crucial en una carrera de fuerza efectiva, a pesar de que comienza en un estado de afinidad de actina débil, o ADP-Pi. El flujo de reacción se lleva a la vía cinética que implica la oscilación de la palanca causada por la carrera de potencia. El flujo de reacción es entonces llevado hacia la unión a la actina después de que el inútil movimiento de la palanca es bloqueado cinéticamente. Sin embargo, esto no es termodinámicamente favorable, pero esta situación de no-equilibrio es necesaria porque esta vía tiene una mayor energía libre. Esto se conoce como selección cinética de la vía y se utiliza para forzar una reacción a través de una vía más eficiente en lugar de una fútil que sería termodinámicamente estable.

Otra vía efectiva de la palanca también comienza con una débil unión de actina a un complejo de actomiosina. Pero la apertura y el cierre de la región de unión a la actina, en contraposición a la simple, es lo que provoca la oscilación de la palanca. En otro método, el movimiento de la palanca podría comenzar justo después de la unión débil de la región de actina inferior a la miosina. Ambas vías de reacción alternativas darán como resultado un flujo de reacción muy parecido al original descrito anteriormente. Esto demuestra que el flujo de reacción también se someterá a la selección de la vía cinética, algo que los científicos han comenzado a estudiar recientemente en detalle para determinar la importancia que tiene en la función fisiológica.