アクトミオシンのパワーストロークは、ATP加水分解による生成物（無機リン酸およびADP）の放出につながる、ミオシン頭部のアクチンへの結合、頭部の構造変化による強いアクトミオシン相互作用、レバーの揺動の3事象を通じて連関している。 ATP加水分解に連動した酵素による力発生の研究は、ミオシンがアクチンに結合した状態でパワーストロークを行う必要があり、効率的な力発生が困難である。 そしてこのプロセスは、ミオシンがアクチンとの親和性が低い状態でなければ始まらないので、このような発生を観察することはかなり稀です。

ミオシンにはモータードメイン、レバー、尾部領域という3つの部分があります。 モータードメインはアクトミオシンのパワーストロークの際にレバーを振るもので、ヌクレオチドポケット、アクチン結合領域、リレー領域の3つの主要な部分を持っています。 ループは3つ。 Pループ、スイッチ1、スイッチ2がヌクレオチドポケットに付着し、アクチン結合領域とリレー領域に面している。 アクチンとの弱い相互作用はアクチン結合領域の下部から始まり、クレフトが閉じるとアクチン結合領域の上部が折れ曲がり、より強い結合相互作用が生じる。

Kinetics は、「無駄な」レバーのスイングをアクチン分離状態でブロックし、ATP の浪費サイクルにつながる。 ATPは、ダウンレバーとアップレバーの状態間の迅速な構造平衡（回復ステップとも呼ばれる）に続いてミオシンと急速に結合し、これに続いてATPの加水分解が行われる。 ATPはアップレバー状態のミオシンによってのみ加水分解することができる。 ミオシンがADPとPに結合すると、相互作用が弱くなり、Pが放出されると複合体の安定性が低下し、アクチンが存在しない場合の律速段階となる。 無機リン酸の遊離は、ダウンレバー状態でのみ可能である。 アクチンがない場合、ミオシンはほとんどADPとPiが結合したアップ状態にあります。

過去数十年にわたり、結晶化プロセスを通じて多くのミオシンコンフォメーションが同定され、パワーストローク中のアクチン結合領域とレバー領域間のアロステリックなコミュニケーション経路が明らかにされました。 ミオシンの酵素的ステップ、ヌクレオチド結合、ADP放出、構造変化におけるエネルギー障壁は、レバーの作用に直接依存し、レバーがパワーストローク中のミオシン複合体のエネルギーを制御していることが実験的に明らかになりました。 ヌクレオチドを含まないミオシンやADP結合型はアクチンと強く結合するが、γ-リン酸部位がATPやADP-Piで占められた複合体では、弱いアクチン親和性が見られるようになった。 これは、アクチン結合領域とモータードメインのより遠い領域にあるヌクレオチドポケットとの間のアロステリックカップリングによるものである。 アクチン親和性は、アクチン結合領域のコンフォメーションによって決定される。 親和性は主にヌクレオチドポケットのスイッチ1ループの平衡に依存し、このループは開いた状態にも閉じた状態にもなりうる。 アクトミオシンのパワーストロークは、低いアクチン親和性でミオシンによって開始される。

効果的なパワーストロークは、アクチンによって誘発されるレバースイングの加速の経路に由来する。 ADP-Pi結合ミオシンのレバースイングは、アクチンによって2桁以上加速される。 したがって、アクチンの活性化は、アクチン親和性、すなわちADP-Piの弱い状態から始まるにもかかわらず、効果的なパワーストロークのために重要な役割を担っているのである。 アクチンの活性化は、パワーストロークのレバースイングを伴う運動経路で行われる。 その後、無駄なレバースイングが運動学的にブロックされた後、反応束はアクチン付着部に向かって運ばれる。 しかし、この経路は熱力学的には好ましくないが、自由エネルギーが高いため、この非平衡状態が必要である。 これは運動学的経路選択と呼ばれ、熱力学的に安定な無駄な経路ではなく、より効率的な経路で反応を強制するために用いられます。

もうひとつの効果的なパワーストローク経路も、アクトミオシン複合体に弱いアクチン付着で始まります。 しかし、アクチン結合領域の開閉が、ただとは対照的に、レバースイングを引き起こすものである。 別の方法では、下部のアクチン領域がミオシンに弱く結合した直後からパワーストロークが始まるかもしれない。 これらの反応経路はいずれも、上述のオリジナルの反応経路とほぼ同じ反応束をもたらす。 このことは、反応束もまた動力学的経路選択を受けることを示している。このことは、科学者が最近、生理学的機能においてどれほど重要であるかを決定するために、詳しく研究し始めたことである

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