Silový tah aktomyozinu je spojen třemi událostmi, které vedou k uvolnění produktů hydrolýzy ATP (anorganický fosfát a ADP): vazba myozinové hlavice na aktin, strukturní změny v hlavici způsobující silnou interakci aktomyozinu a kývání páky. Studium enzymové tvorby síly spojené s hydrolýzou ATP je obtížné, protože účinná tvorba síly vyžaduje, aby k silovému tahu došlo v době, kdy je myosin vázán na aktin. A tento proces může začít pouze tehdy, když je myosin ve stavu nízké afinity k aktinu, takže je poměrně vzácné tento jev pozorovat.

Myosin má tři různé části, motorickou doménu, páku a ocasní oblast. Motorická doména je to, co kývá pákou při silovém tahu aktomyozinu, má tři hlavní části: nukleotidovou kapsu, oblast vázající aktin a oblast relé. Tři smyčky: P-smyčka, přepínač 1 a přepínač 2 jsou připojeny k nukleotidové kapse a směřují k aktinové vazebné a reléové oblasti. Slabé interakce s aktinem začínají v dolní části aktin-vázající oblasti, když se pak štěrbina uzavře, horní část aktin-vázající oblasti se přehne přes aktin a vytvoří silnější vazebné interakce. Reléová oblast interpretuje konformaci nyní složené aktin-vázající oblasti a zhoupne páku ze základní polohy „nahoru“ dolů, přičemž vzdálenost, kterou páka urazí, určuje velikost silového zdvihu.

Kinetika zablokuje „marné“ zhoupnutí páky ve stavu odděleného aktinu, což vede k cyklu ztráty ATP. ATP se rychle váže na myosin po rychlé konformační rovnováze mezi stavy páky dolů a páky nahoru (známé také jako krok zotavení); následuje hydrolýza ATP. ATP může být myosinem hyrdolizován pouze ve stavu up-lever. Když se myosin naváže na ADP a P, dochází ke slabším interakcím a uvolnění P snižuje stabilitu komplexů a je v nepřítomnosti aktinu limitující rychlost; to je v rozporu s dříve předpokládaným krokem limitujícím rychlost: uvolněním anorganického fosfátu. Uvolnění anorganického fosfátu je možné pouze během stavu páky dolů. V nepřítomnosti aktinu je myosin většinou ve stavu navázaném na ADP a Pi.

V průběhu posledních několika desetiletí; bylo identifikováno mnoho konformací myosinu prostřednictvím krystalizačního procesu, který nás učí o alosterických komunikačních cestách mezi oblastí vázající aktin a oblastí páky během silového zdvihu. Experimenty odhalily, že energetické bariéry v enzymatických krocích myosinu, vazba nukleotidů, uvolňování ADP a konformační změny přímo závisí na působení páky, což znamená, že páka řídí energii v myosinovém komplexu během silového zdvihu.

Afinita k aktinu je alostericky určena obsahem nukleotidů v aktivním místě. Bylo zjištěno, že beznukleotidové a na ADP vázané formy myosinu silně vážou aktin, ale v komplexech, kde jsou gama-fosfátová místa obsazena ATP nebo ADP-Pi, je afinita k aktinu slabá. To je způsobeno alosterickou vazbou mezi oblastí vázající aktin a nukleotidovou kapsou, která se nachází ve vzdálenějších oblastech motorické domény. Afinita k aktinu je dána konformací aktin-vázající oblasti. Afinita závisí především na rovnováze přepínací smyčky 1 nukleotidové kapsy, která může mít otevřenou nebo uzavřenou konformaci. Aktomyozinový silový tah je iniciován myozinem při nízké afinitě k aktinu.

Účinný silový tah vychází z dráhy aktinem indukovaného zrychlení výkyvu páky. Švih páky myosinu vázaného na ADP-Pi je aktinem urychlen o více než dva řády. Proto je aktivace aktinu klíčovou součástí účinného silového zdvihu, přestože začíná ve slabém stavu afinity aktinu neboli ADP-Pi. Reakční tok je přiveden do kinetické dráhy zahrnující výkyv páky způsobený powerstroke. Poté, co je marný výkyv páky kineticky zablokován, je reakční tok přiveden směrem k aktinové vazbě. To však není termodynamicky výhodné, ale tato nerovnovážná situace je nezbytná, protože tato cesta má vyšší volnou energii. Tomuto jevu se říká kinetická selekce dráhy a používá se k vynucení reakce účinnější dráhou než marnou, která by byla termodynamicky stabilní.

Další účinná dráha energetického zdvihu začíná také slabou vazbou aktinu na aktomyozinový komplex. Ale otevření a zavření aktinové vazebné oblasti, na rozdíl od pouhého, je to, co způsobuje výkyv páky. Při jiném způsobu může silový tah začít hned po slabé vazbě spodní aktinové oblasti na myozin. Výsledkem obou těchto alternativních reakčních cest bude reakční tok podobný tomu původnímu, který byl popsán výše. To ukazuje, že reakční tok projde také kinetickou selekcí cest, kterou vědci nedávno začali podrobně studovat, aby zjistili, jak je důležitá pro fyziologickou funkci

.