Le coup de force de l’actomyosine est lié à trois événements qui conduisent à la libération des produits de l’hydrolyse de l’ATP (phosphate inorganique et ADP) : la liaison de la tête de myosine à l’actine, les changements structurels de la tête provoquant une forte interaction avec l’actomyosine, et le balancement du levier. L’étude de la génération de force enzymatique liée à l’hydrolyse de l’ATP est difficile à réaliser car, pour être efficace, la génération de force nécessite que le coup de fouet se produise alors que la myosine est liée à l’actine. Et ce processus ne peut commencer que lorsque la myosine est dans un état de faible affinité avec l’actine, il est donc assez rare d’observer cette occurrence.

La myosine a trois parties différentes, un domaine moteur, le levier et la région de la queue. Le domaine moteur est ce qui fait basculer le levier pendant le powerstroke de l’actomyosine, il a trois parties principales : la poche nucléotidique, la région de liaison à l’actine et la région relais. Trois boucles : La boucle P, le commutateur 1 et le commutateur 2 sont attachés à la poche nucléotidique et font face à la région de liaison à l’actine et de relais. Les interactions faibles avec l’actine commencent dans la partie inférieure de la région de liaison à l’actine, puis lorsque la fente se ferme, la partie supérieure de la région de liaison à l’actine se replie sur l’actine et produit des interactions de liaison plus fortes. La région relais interprète la conformation de la région de liaison à l’actine maintenant repliée et fait basculer le levier de la position amorcée  » haut  » vers le bas, la distance parcourue par le levier détermine la taille du coup de force.

La cinétique bloque le basculement  » futile  » du levier dans un état de détachement de l’actine qui conduit à un cycle de gaspillage d’ATP. L’ATP se lie rapidement à la myosine après un rapide équilibre conformationnel entre les états de levier descendant et de levier ascendant (également appelé étape de récupération) ; ceci est suivi par l’hydrolyse de l’ATP. L’ATP ne peut être hydrolysé que par la myosine dans l’état de levier haut. Lorsque la myosine se lie à l’ADP et au P, les interactions sont plus faibles et la libération du P réduit la stabilité des complexes et limite la vitesse en l’absence d’actine, ce qui est en contradiction avec l’étape limitant la vitesse que l’on pensait auparavant : la libération du phosphate inorganique. La libération du phosphate inorganique n’est possible que pendant l’état de basculement. En l’absence d’actine, la myosine est principalement dans l’état haut lié à l’ADP et au Pi.

Au cours des deux dernières décennies ; de nombreuses conformations de la myosine ont été identifiées par le biais du processus de cristallisation qui nous apprend les voies de communication allostérique entre la région de liaison à l’actine et la région du levier pendant le mouvement de puissance. Les expériences ont révélé que les barrières énergétiques dans les étapes enzymatiques de la myosine, la liaison des nucléotides, la libération de l’ADP et les changements de conformation dépendent directement des actions du levier, ce qui signifie que le levier contrôle l’énergie dans le complexe de la myosine pendant le powerstroke.

L’affinité de l’actine est déterminée par le contenu en nucléotides du site actif de manière allostérique. On a constaté que les formes de myosine sans nucléotide et liées à l’ADP se lient fortement à l’actine, mais dans les complexes où les sites de gamma-phosphate sont occupés par l’ATP ou l’ADP-Pi, on constate une faible affinité pour l’actine. Ceci est dû au couplage allostérique entre la région de liaison à l’actine et la poche nucléotidique qui se trouve dans les régions plus éloignées du domaine moteur. L’affinité pour l’actine est déterminée par la conformation de la région de liaison à l’actine. L’affinité dépend principalement de l’équilibre de la boucle de commutation 1 de la poche nucléotidique, qui peut avoir une conformation ouverte ou fermée. Le powerstroke de l’actomyosine est initié par la myosine à faible affinité avec l’actine.

Un powerstroke efficace découle de la voie de l’accélération de l’oscillation du levier induite par l’actine. L’oscillation du levier de la myosine liée à l’ADP-Pi est accélérée par l’actine de plus de deux ordres de grandeur. L’activation de l’actine est donc un élément crucial d’un mouvement de levier efficace, malgré le fait qu’il commence dans un état de faible affinité avec l’actine, ou ADP-Pi. Le flux de réaction est amené dans la voie cinétique impliquant l’oscillation du levier provoquée par le coup de fouet. Le flux de réaction est ensuite amené vers l’attachement à l’actine après que l’oscillation futile du levier soit cinétiquement bloquée. Cette situation de non-équilibre n’est cependant pas favorable sur le plan thermodynamique, mais elle est nécessaire car cette voie a une énergie libre plus élevée. Ceci est connu comme une sélection cinétique de la voie et est utilisé pour forcer une réaction par une voie plus efficace plutôt qu’une voie futile qui serait thermodynamiquement stable.

Une autre voie efficace du coup de levier commence également par une faible fixation d’actine à un complexe d’actomyosine. Mais une ouverture et une fermeture de la région de liaison de l’actine, par opposition à juste, est ce qui provoque l’oscillation du levier. Dans une autre méthode, le coup de levier pourrait commencer juste après la faible fixation de la région inférieure de l’actine sur la myosine. Ces deux voies de réaction alternatives donneront lieu à un flux de réaction très semblable au flux original décrit ci-dessus. Cela montre que le flux de réaction subira également une sélection cinétique des voies, un phénomène que les scientifiques ont commencé récemment à étudier en détail pour déterminer son importance dans la fonction physiologique.