Actomyosins kraftslag är kopplat till tre händelser som leder till frisättning av produkter från ATP-hydrolys (oorganiskt fosfat och ADP): myosinhuvudets bindning till actin, strukturella förändringar i huvudet som leder till en stark interaktion med actomyosin, och svängningen av spaken. Det är svårt att studera den enzymatiska kraftgenerering som är kopplad till ATP-hydrolys eftersom effektiv kraftgenerering kräver att kraftslaget sker medan myosin är bundet till aktin. Och denna process kan bara börja när myosin befinner sig i ett tillstånd med låg aktin-affinitet, så det är ganska sällsynt att observera denna händelse.
Myosin har tre olika delar, en motordomän, hävstången och svansregionen. Motordomänen är det som svänger hävstången under kraftslaget av aktomyosin, den har tre huvuddelar: nukleotidfickan, den aktinbindande regionen och reläregionen. Tre slingor: P-slingan, Switch 1 och Switch 2 är fästa vid nukleotidfickan och vetter mot den aktinbindande regionen och reläregionen. Svaga interaktioner med aktin inleds i den nedre delen av den aktinbindande regionen, men när klyftan stängs viker sig den övre delen av den aktinbindande regionen över aktin och ger starkare bindningsinteraktioner. Reläregionen tolkar konformationen hos den nu veckade aktinbindande regionen och svänger hävstången från det primade ”uppåt”-läget nedåt, hävstångens färdsträcka bestämmer storleken på kraftslaget.
Kinetiken blockerar den ”meningslösa” hävstångssvängningen i ett aktin-avskiljt tillstånd som leder till en ATP-förslösande cykel. ATP binds snabbt till myosin efter en snabb konformationell jämvikt mellan nedåtriktade och uppåtriktade tillstånd (även känt som återhämtningssteget); detta följs av hydrolys av ATP. ATP kan endast hyrdoliseras av myosin i upplyftstillståndet. När myosin binder till ADP och P resulterar det i svagare interaktioner och frisättningen av P minskar komplexens stabilitet och är hastighetsbegränsande i frånvaro av aktin; detta motsäger det tidigare antagna hastighetsbegränsande steget: frisättning av oorganiskt fosfat. Frigörandet av oorganiskt fosfat är endast möjligt under nedsläppligt tillstånd. I avsaknad av aktin befinner sig myosin mestadels i det ADP- och Pi-bundna uppåtgående tillståndet.
Under de senaste decennierna; har många myosinkonformationer identifierats via kristalliseringsprocessen som lär oss om de allosteriska kommunikationsvägarna mellan den aktinbindande regionen och hävstångsregionen under kraftslaget. Experiment har visat att energibarriärerna i myosins enzymatiska steg, nukleotidbindning, ADP-frisättning och konformationsförändringar är direkt beroende av hävstångens åtgärder, vilket innebär att hävstången kontrollerar energin i myosinkomplexet under kraftslag.
Aktinaffiniteten bestäms allosteriskt av nukleotidinnehållet i den aktiva platsen. Nukleotidfria och ADP-bundna former av myosin har visat sig binda starkt till aktin, men i komplex där gammafosfatplatserna är upptagna med ATP eller ADP-Pi finner man svag aktinaffinitet. Detta beror på den allosteriska kopplingen mellan den aktinbindande regionen och nukleotidfickan som finns i de mer avlägsna regionerna av motordomänen. Aktinaffiniteten bestäms av den aktinbindande regionens konformation. Affiniteten beror främst på jämvikten hos switch 1-slingan i nukleotidfickan, som kan ha en öppen eller sluten konformation. Aktomyosin-kraftslaget initieras av myosin med låg aktinaffinitet.
Ett effektivt kraftslag härrör från vägen för aktininducerad acceleration av hävstångssvinget. Spakarsvängningen av ADP-Pi-bundet myosin accelereras av aktin med över två storleksordningar. Därför är aktinaktivering en avgörande del av ett effektivt kraftslag, trots att det börjar i ett svagt aktin-affinitets- eller ADP-Pi-tillstånd. Reaktionsflödet förs in i den kinetiska banan med den hävstångssvängning som orsakas av kraftslaget. Reaktionsflödet förs sedan till aktinfästet efter att den meningslösa hävstångssvängningen är kinetiskt blockerad. Detta är dock inte termodynamiskt gynnsamt, men denna icke-jämviktssituation är nödvändig eftersom denna väg har högre fri energi. Detta är känt som ett kinetiskt vägval och används för att tvinga en reaktion genom en effektivare väg i stället för en meningslös som skulle vara termodynamiskt stabil.
En annan effektiv kraftslagsväg börjar också med en svag aktininfästning till ett aktomyosinkomplex. Men en öppning och stängning av den aktinbindande regionen, i motsats till bara, är det som orsakar hävstångssvängningen. I en annan metod kan kraftslaget börja direkt efter den svaga bindningen av den nedre aktinregionen på myosinet. Båda dessa alternativa reaktionsvägar kommer att resultera i ett reaktionsflöde som liknar det ursprungliga som beskrivs ovan. Detta visar att reaktionsflödet också kommer att genomgå ett kinetiskt vägval, något som forskarna nyligen har börjat studera i detalj för att fastställa hur viktigt det är i fysiologisk funktion.