Az aktomiozin erőmozgása három eseményen keresztül kapcsolódik össze, amelyek az ATP-hidrolízis termékeinek (szervetlen foszfát és ADP) felszabadulásához vezetnek: a miozin fej aktinhoz való kötődése, a fejben bekövetkező szerkezeti változások, amelyek erős aktomiozin kölcsönhatást okoznak, és a kar kilengése. Az ATP-hidrolízishez kötött enzimatikus erőkifejtés vizsgálata nehézkes, mivel a hatékony erőkifejtés megköveteli, hogy az erőmozgás akkor történjen, amikor a miozin az aktinhoz kötődik. Ez a folyamat pedig csak akkor kezdődhet el, amikor a miozin alacsony aktin-affinitású állapotban van, ezért meglehetősen ritkán figyelhető meg ez az esemény.

A miozinnak három különböző része van, egy motoros domén, a kar és a farok régió. A motoros domén az, ami az aktomiozin erőmozgása során a kart lendíti, három fő része van: a nukleotidzseb, az aktinkötő régió és a relé régió. Három hurok: P-hurok, Switch 1 és Switch 2 a nukleotidzsebhez kapcsolódnak, és az aktinkötő és a relé régióval szemben helyezkednek el. Az aktinnal való gyenge kölcsönhatás az aktinkötő régió alsó részén kezdődik, majd amikor a hasadék bezárul, az aktinkötő régió felső része az aktin fölé hajlik, és erősebb kötő kölcsönhatásokat hoz létre. A relé régió értelmezi az immár összehajtott aktinkötő régió konformációját, és a kart az előfeszített “felfelé” helyzetből lefelé lendíti, a kar által megtett út határozza meg az erőmozgás nagyságát.

A kinetika blokkolja a “hiábavaló” karlendítést az aktinról leválasztott állapotban, ami egy ATP-pazarló ciklushoz vezet. Az ATP gyorsan kötődik a miozinhoz a lefelé és felfelé irányuló kar állapotok közötti gyors konformációs egyensúlyt követően (más néven helyreállítási lépés); ezt követi az ATP hidrolízise. Az ATP-t a miozin csak up-lever állapotban tudja hidrolizálni. Amikor a miozin ADP-hez és P-hez kötődik, gyengébb kölcsönhatásokat eredményez, és a P felszabadulása csökkenti a komplexek stabilitását, és aktin hiányában sebességkorlátozó; ez ellentmond a korábban feltételezett sebességkorlátozó lépésnek: a szervetlen foszfát felszabadulásának. A szervetlen foszfát felszabadulása csak a le-lever állapot alatt lehetséges. Aktin hiányában a miozin többnyire ADP és Pi kötött felfelé irányuló állapotban van.

Az elmúlt néhány évtizedben; számos miozin konformációt azonosítottak kristályosítási eljárással, amelyből megtudhatjuk, hogy milyen allosztérikus kommunikációs utak vannak az aktinkötő régió és a kar régió között az erőátvitel során. Kísérletek kimutatták, hogy a miozin enzimatikus lépéseinek, a nukleotidkötésnek, az ADP felszabadulásnak és a konformációs változásoknak az energiagátjai közvetlenül a kar hatásától függnek, ami azt jelenti, hogy a kar irányítja az energiát a miozin komplexben az erőütés során.

Az aktin affinitást az aktív centrum nukleotid tartalma határozza meg alloszterikusan. A miozin nukleotidmentes és ADP-hez kötött formái erősen kötik az aktint, de azokban a komplexekben, ahol a gamma-foszfát helyeket ATP vagy ADP-Pi foglalja el, gyenge aktin affinitást találtak. Ez az aktinkötő régió és a motoros domén távolabbi régióiban található nukleotidzseb közötti allosztérikus csatolásnak köszönhető. Az aktinaffinitást az aktinkötő régió konformációja határozza meg. Az affinitás elsősorban a nukleotidzseb kapcsoló 1 hurokjának egyensúlyától függ, amely nyitott vagy zárt konformációjú lehet. Az aktomiozin erőlökést alacsony aktinaffinitású miozin indítja el.

A hatékony erőlöket a karlendítés aktin által indukált gyorsulásának útvonalából ered. Az ADP-Pi-hoz kötött miozin karlendülését az aktin több mint két nagyságrenddel gyorsítja. Ezért az aktin aktiválása döntő szerepet játszik a hatékony erőmozgásban, annak ellenére, hogy az gyenge aktin-affinitású vagy ADP-Pi állapotból indul. A reakcióáramlás az erőlöket által okozott karlendítéssel járó kinetikai útvonalba kerül. A reakcióáram ezután az aktincsatlakozás felé kerül, miután a hiábavaló karlendítés kinetikusan blokkolva van. Ez azonban termodinamikailag nem kedvező, de ez a nem egyensúlyi helyzet azért szükséges, mert ennek az útvonalnak nagyobb a szabad energiája. Ezt nevezzük kinetikai útvonal-szelekciónak, és arra szolgál, hogy a reakciót egy hatékonyabb útvonalon keresztül kényszerítsük ki a termodinamikailag stabilabb, hiábavaló útvonal helyett.

Egy másik hatékony erőmozgási útvonal szintén egy gyenge aktin csatolással kezdődik az aktomiozin komplexhez. De az aktinhoz kötődő régió nyitása és zárása, szemben az egyszerűvel, az okozza a karlendítést. Egy másik módszer szerint az erőmozgás közvetlenül az alsó aktin-régiónak a miozinhoz való gyenge kötődése után kezdődhet. Mindkét alternatív reakcióút a fent leírt eredetihez hasonló reakcióáramlást eredményez. Ez azt mutatja, hogy a reakcióáram is kinetikus útvonalválasztáson megy keresztül, amit a tudósok a közelmúltban kezdtek el részletesen tanulmányozni, hogy megállapítsák, mennyire fontos ez a fiziológiai működésben.