Ceea ce face actomiozina este legată de trei evenimente care duc la eliberarea produselor rezultate din hidroliza ATP (fosfat anorganic și ADP): legarea capului de miozină de actină, modificări structurale ale capului care determină o interacțiune puternică cu actomiozina și balansarea pârghiei. Studiul generării de forță enzimatică legată de hidroliza ATP este dificil de realizat, deoarece generarea eficientă a forței necesită ca lovitura de forță să aibă loc în timp ce miozina este legată de actină. Iar acest proces poate începe numai atunci când miozina se află într-o stare de joasă afinitate cu actina, astfel încât este destul de rar să se observe această apariție.

Miozina are trei părți diferite, un domeniu motor, pârghia și regiunea cozii. Domeniul motor este cel care balansează pârghia în timpul mișcării de forță a actomiozinei, are trei părți principale: buzunarul pentru nucleotide, regiunea de legare a actinei și regiunea de releu. Trei bucle: Bucla P, Comutatorul 1 și Comutatorul 2 sunt atașate la buzunarul de nucleotide și se află în fața regiunii de legare a actinei și a regiunii releu. Interacțiunile slabe cu actina încep în partea inferioară a regiunii de legare a actinei, apoi, atunci când fisura se închide, partea superioară a regiunii de legare a actinei se pliază peste actină și produce interacțiuni de legare mai puternice. Regiunea releu interpretează conformația regiunii de legare a actinei, acum pliată, și balansează pârghia din poziția „sus” amorsată în jos, distanța parcursă de pârghie determinând mărimea loviturii de forță.

Cinetica blochează balansarea „zadarnică” a pârghiei într-o stare de dezlipire de actină, ceea ce duce la un ciclu de consum de ATP. ATP se leagă rapid de miozină în urma unui echilibru conformațional rapid între stările de coborâre a pârghiei și de urcare a pârghiei (cunoscută și sub numele de etapa de recuperare); aceasta este urmată de hidroliza ATP-ului. ATP nu poate fi hirolizat de miozină decât în starea de pârghie ascendentă. Atunci când miozina se leagă de ADP și P, rezultă interacțiuni mai slabe, iar eliberarea P reduce stabilitatea complexelor și este limitarea vitezei în absența actinei; acest lucru este în contradicție cu etapa de limitare a vitezei considerată anterior: eliberarea de fosfat anorganic. Eliberarea fosfatului anorganic este posibilă numai în timpul stării de coborâre. În absența actinei, miozina se află în cea mai mare parte în starea ascendentă legată de ADP și Pi.

În ultimele două decenii; multe conformații ale miozinei au fost identificate prin procesul de cristalizare, ceea ce ne învață despre căile de comunicare alosterică dintre regiunea de legare a actinei și regiunea de pârghie în timpul mișcării de forță. Experimentele au arătat că barierele energetice în etapele enzimatice ale miozinei, legarea nucleotidelor, eliberarea de ADP și modificările de conformație depind direct de acțiunile pârghiei, ceea ce înseamnă că pârghia controlează energia în complexul miozinei în timpul mișcării de forță.

Afinitatea pentru actină este determinată alosteric de conținutul de nucleotide al situsului activ. S-a constatat că formele de miozină fără nucleotide și legate de ADP se leagă puternic de actină, dar în complexele în care situsurile gamma-fosfat sunt ocupate cu ATP sau ADP-Pi, se constată o afinitate slabă pentru actină. Acest lucru se datorează cuplării alosterice dintre regiunea de legare a actinei și buzunarul pentru nucleotide care se află în regiunile mai îndepărtate ale domeniului motor. Afinitatea pentru actină este determinată de conformația regiunii de legare a actinei. Afinitatea depinde în primul rând de echilibrul buclei de comutare 1 a buzunarului pentru nucleotide, care poate avea o conformație deschisă sau închisă. Lovitura de forță a actomiozinei este inițiată de miozina cu afinitate scăzută pentru actină.

O lovitură de forță eficientă provine din calea accelerării induse de actină a oscilației pârghiei. Balansarea pârghiei de miozină legată de ADP-Pi este accelerată de actină cu peste două ordine de mărime. Prin urmare, activarea actinei este o parte crucială într-o lovitură de forță eficientă, în ciuda faptului că aceasta începe într-o stare de slabă afinitate cu actina, sau ADP-Pi. Fluxul de reacție este adus în calea cinetică care implică oscilația pârghiei provocată de lovitura de forță. Fluxul de reacție este apoi adus spre atașamentul de actină după ce balansul zadarnic al pârghiei este blocat din punct de vedere cinetic. Totuși, acest lucru nu este favorabil din punct de vedere termodinamic, dar această situație de non-echilibru este necesară deoarece această cale are o energie liberă mai mare. Acest lucru este cunoscut sub numele de selecție cinetică a căii și este folosit pentru a forța o reacție printr-o cale mai eficientă decât una inutilă care ar fi stabilă termodinamic.

O altă cale eficientă de lovire a puterii începe, de asemenea, cu o atașare slabă a actinei la un complex de actomiozină. Dar o deschidere și o închidere a regiunii de legare a actinei, spre deosebire de doar, este ceea ce determină balansarea pârghiei. Într-o altă metodă, lovitura de forță ar putea începe imediat după legarea slabă a regiunii inferioare de actină pe miozină. Ambele aceste căi alternative de reacție vor avea ca rezultat un flux de reacție foarte asemănător cu cel original descris mai sus. Acest lucru arată că fluxul de reacție va suferi, de asemenea, o selecție cinetică a căilor de reacție, lucru pe care oamenii de știință au început recent să-l studieze în detaliu pentru a determina cât de important este în funcția fiziologică.

.